1樓：一騎當後的故事
染色體免疫共沉bai澱（duromatin immunoprecipitation，ip）是基於體內分析zhi發dao展起來的方法，內也稱結合位點分析法，在過去十年已經
容成為表觀遺傳資訊研究的主要方法。這項技術幫助研究者判斷在細胞核中基因組的某一特定位置會出現何種組蛋白修飾。
protein a和protein g的區別
2樓：
protein a特異性吸附來的抗體種類源比protein g的要少一些。
洗脫bai的時候protein g的ph要比protein a更低一些。
protein a現在有du重組的蛋白，protein g好像zhi目前dao
使用的都是天然的。
protein g的填料要比protein a的貴不少。
chip實驗中該用proteina還是proteing
3樓：生化狙擊者
染色體免疫共沉澱（chromatin immunoprecipitation，chip）是基於體內分析發展起來的方法，也稱結合位點分析法，在過去十年已經成為表觀遺傳資訊研究的主要方法。這項技術幫助研究者判斷在細胞核中基因組的某一特定位置會出現何種組蛋白修飾。chip不僅可以檢測體內反式因子與dna的動態作用，還可以用來研究組蛋白的各種共價修飾與基因表達的關係。
近年來，這種技術得到不斷的發展和完善。採用結合微陣列技術在染色體基因表達調控區域檢查染色體活性，是深入分析癌症、心血管疾病以及**神經系統紊亂等疾病的主要代謝通路的一種非常有效的工具。
它的原理是在保持組蛋白和dna聯合的同時，通過運用對應於一個特定組蛋白標記的生物抗體，染色質被切成很小的片斷，並沉澱下來。ip是利用抗原蛋白質和抗體的特異性結合以及細菌蛋白質的「prorein a」特異性地結合到免疫球蛋白的fc片段的現象活用開發出來的方法。目前多用精製的prorein a預先結合固化在argarose的beads上，使之與含有抗原的溶液及抗體反應後，beads上的prorein a就能吸附抗原達到精製的目的。
實驗最需要注意點就是抗體的性質。抗體不同和抗原結合能力也不同，免染能結合未必能用在ip反應。建議仔細檢查抗體的說明書。
特別是多抗的特異性是問題。其次，要注意溶解抗原的緩衝液的性質。多數的抗原是細胞構成的蛋白，特別是骨架蛋白，緩衝液必須要使其溶解。
為此，必須使用含有強介面活性劑的緩衝液，儘管它有可能影響一部分抗原抗體的結合。另一面，如用弱介面活性劑溶解細胞，就不能充分溶解細胞蛋白。即便溶解也產生與其它的蛋白結合的結果，抗原決定族被封閉，影響與抗體的結合，即使ip成功，也是很多蛋白與抗體共沉的悲慘結果。
再次，為防止蛋白的分解，修飾，溶解抗原的緩衝液必須加蛋白每抑制劑，低溫下進行實驗。每次實驗之前，首先考慮抗體/緩衝液的比例。抗體過少就不能檢出抗原，過多則就不能沉降在beads上，殘存在上清。
緩衝劑太少則不能溶解抗原，過多則抗原被稀釋。
4樓：匿名使用者
免疫共沉澱中protein a和protein g用一個可以嗎
5樓：匿名使用者
最大的區別就是 gst pull-down技術是利用谷胱甘肽介質和gst融合標籤蛋白質之間相互作用結合的。 免疫共沉澱技術是利用了protein a或者g介質和igg之間相互作用結合的。 這是兩組不同的配基與蛋白吸附
免疫共沉澱中proteina/g的工作原理？western blot中封閉原理
6樓：匿名使用者
不知道你所說的proteina / protein g 是偶聯了beads的嗎？
如果是：用來結合抗體的。
如果不是：一般用來在加入抗體之前的封閉，當然也可以用來結合抗體的。
7樓：匿名使用者
我說下個人理解，我認為加入proteina/g是一方面與抗體結合，另一部位與瓊脂糖珠子結合，便於後續分離，至於問題2我就不清楚了
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