1樓：匿名使用者
二硫鍵disulfide bond
又稱s－s鍵。是2個sh基被氧化而形成的—s—s—形式的硫原子間的鍵。在生物化學的領域中，通常係指在肽和蛋白質分子中的半胱氨酸殘基中的鍵。
此鍵在蛋白質分子的立體結構形成上起著一定的重要作用。為了確定蛋白質的一級結構，首先必須將二硫鍵開啟，使成為線狀多肽鏈。為此，需要在2-巰-乙醇、二硫蘇糖類、巰基乙酸等的硫化合物與尿素那樣的變性劑同時存在下使之發生作用，使還原成sh基（為了防止再氧化通常用適當的sh試劑將該基團烷基化）或是在過甲酸的氧化作用下衍生成-so3h基或是採用在氧化劑共存下用亞硫酸的作用誘導成-s-so3h基的方法。
變性作用是蛋白質受物理或化學因素的影響，改變其分子內部結構和性質的作用。一般認為蛋白質的二級結構和**結構有了改變或遭到破壞，都是變性的結果蛋白質的變性作用主要是由於蛋白質分子內部的結構被破壞。天然蛋白質的空間結構是通過氫鍵等次級鍵維持的，而變性後次級鍵被破壞，蛋白質分子就從原來有序的捲曲的緊密結構變為無序的鬆散的伸展狀結構（但一級結構並未改變）。
在蛋白質分子中各氨基酸通過肽鍵及二硫鍵結合成具有一定順序的肽鏈稱為一級結構.
所以蛋白質變性時，二硫鍵未被破壞
2樓：林經煉
又稱s－s鍵。是2個sh基被氧化而形成的—s—s—形式的硫原子間的鍵。在生物化學的領域中，通常係指在肽和蛋白質分子中的半胱氨酸殘基中的鍵。
此鍵在蛋白質分子的立體結構形成上起著一定的重要作用。為了確定蛋白質的一級結構，首先必須將二硫鍵開啟，使成為線狀多肽鏈。
蛋白質變性時，二硫鍵被破壞開啟，使成為線狀多肽鏈。
3樓：匿名使用者
二硫鍵多肽中一種很常見的化學鍵，它增加了多肽的穩定性。變性一般只改變蛋白質的空間結構，不會破壞蛋白質的一級結構。
4樓：匿名使用者
蛋白質有20個常規氨基酸，二硫鍵是由其中一種氨基酸半胱氨酸(cys)的r基末端的-sh和另一個半胱氨酸的-sh縮合而成 -s-s-,是氨基酸鏈之間的一種重要的連線。由於蛋白質需要經過完美的摺疊形成精細的三維結構才能具備正常的功能，如果正常情況下對應的半胱氨酸之間的連線cys-s-s-cys,被斷開，或者分別與另外的半胱氨酸連線，那麼蛋白質就無法正確地摺疊成有功能的三維結構，也就是所謂的蛋白質變性了。
當然-s-s-的改變，僅僅是蛋白質變性的多種原因中的一種。
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