1樓:禾鳥
酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
觀察ph對酶促反應速度的影響,通常為一鐘形曲線,即ph過高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的ph值就稱為酶的最適ph。人體內大多數酶的最適ph在6.
5~8.0之間。因此,酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
酶促反應動力學是研究酶促反應速率及其影響因素的科學。這些因素包括酶濃度,底物濃度,ph 值,溫度,啟用劑和抑制劑等。
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酶的特徵性常數:
米氏常數km是酶的特徵性常數:在一定條件下,某種酶的km值是恆定的,因而可以通過測定不同酶(特別是一組同工酶)的km值,來判斷是否為不同的酶。
km可用來判斷酶的最適底物:當酶有幾種不同的底物存在時,km值最小者,為該酶的最適底物。
km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度:當底物[s]=10km時,酶促反應速率ν=91%vmax,為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。
2樓:上賊船莫怕死
不是。這是酶促反應動力學裡的內容,影響反應速度的有六大因素:
酶濃度、底物濃度、溫度、ph、啟用劑、抑制劑
先看一下推導:
e+s->es 平衡常數k1
es->e+s 平衡常數k2
es->p+e 平衡常數k3
其中:e是酶 s是底物 p是產物
開始時:
es生成速度:v1=k1[e][s]
es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es]
在恆態時:
v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令:km=(k2+k3)/k1
即:km=[e][s]/[es]
km的意義:
設v=1/2vmax
km=[s]
即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度.
km是酶的特徵性常數:一個酶對一個特定的底物,有一個特定的km與之對應.
注:km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值.
因此km是酶的特徵常數.最適溫度和ph只是影響因素。
3樓:
km是酶的「特徵性常數」,而最適ph和最適溫度不是酶的「特徵性常數」
特徵常數就是指不受其他因素影響的常數.「常數」,你的應該理解.特徵就是不同的酶有其自身的km常數,各自具有各自的特異性.每一種酶的km值是不一樣的.
酶的最適溫度是酶的特徵性常數嗎?它與哪些因素有關
4樓:百度使用者
最適溫度不是酶的特徵物理常數,常受到其他條件如底物的種類、作
用時間、ph和離子強度等因素影響而改變。
如最適溫度隨著酶促反應作用時間的長短而改變,由於溫度使酶蛋白變性是隨時間累加的。一般反應時間長,酶的最適溫度低;反應時間短,最適溫度高。因此,只有在規定的反應時間內才可確定酶的最適溫度。
5樓:皇室冷雪
酶的特徵性常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕.可用來表示酶和底物親和力的大小.米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小.
如何理解好:km是酶的「特徵性常數」,而最適ph和最適溫度不是酶的「特徵性常數」?
6樓:匿名使用者
(1)特徵常數就是指不受其他因素影響的常數。「常數」,你的應該理解。特徵就是不同的酶有其自身的km常數,各自具有各自的特異性。每一種酶的km值是不一樣的。
(2)我覺得第二個問題有點鑽牛角尖了。本質上講就是雙曲線,至多可以理解為類似於矩形的雙曲線(畢竟雙曲線的形狀可以有變化嘛)。你要搞清楚的不是什麼矩形雙曲線,而是要搞清楚「雙曲線」和「s曲線」的區別。
s曲線是在有誘導啟用劑的情況下,酶促反應所呈現的曲線模式。
總結,不是這些名詞難懂,究其根本是你壓根就不用特別在意怎麼叫法,而是搞清楚本質的含義!這不是學語文,不用咬文嚼字。越糾結這些,你看書就看得越慢。
如果以後從事一些科研實驗的話,你會明白idea和思路是最重要的。希望對你有幫助,謝謝。
km值﹑最適溫度﹑最適ph值中,哪個是酶的特徵性常數?並說出各自的影響因素。
7樓:匿名使用者
km值即米氏常數是酶的特徵性常數。km值是酶的特徵性常數,只與酶的性質,酶所催化的底物和酶促反應條件(如溫度、ph、有無抑制劑等)有關,與酶的濃度無關。酶的種類不同,km值不同,同一種酶與不同底物作用時,km值也不同。
各種酶的km值範圍很廣,大致在10-1~10-6m之間。
8樓:毓金蘭六春
這是酶促反應動力學裡的內容,影響反應速度的有六大因素:1酶濃度2底物濃度3溫度4ph5啟用劑6抑制劑,而1和2是內因,3-6是外因。
這個問題首先你要知道什麼是km值,先看一下推導:
e+s->es
平衡常數k1
es->e+s
平衡常數k2
es->p+e
平衡常數k3
其中:e常譏敗客汁九伴循寶末是酶
s是底物
p是產物
開始時:
es生成速度:v1=k1[e][s]
es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es]
在恆態時:
v1=v2
=>(k2+k3)[es]=k1[e][s]
=>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令:km=(k2+k3)/k1
即:km=[e][s]/[es]
km的意義:
設v=1/2vmax
km=[s]
即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。
km是酶的特徵性常數:一個酶對一個特定的底物,有一個特定的km與之對應。
注:km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值。
因此km是酶的特徵常數。最適溫度和ph只是影響因素。
用哲學的話說:外因通過內因起作用。呵呵。
不知道你這麼說你能不能理解。我是生物專業的,所學的也只能這麼給你解釋。
參考資料:參考書目:生物化學王鏡巖
酶促反應的最適溫度是酶的特徵性常數嗎?它與哪些因素有關?
9樓:咖啡奶茶
酶的特徵性
常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小。
為什麼說 km是酶的特徵常數,而最適溫度和ph
10樓:匿名使用者
不是。這是酶促反應動力學裡的內容,影響反應速度的有六大因素:酶濃度、底物濃度、溫度、ph、啟用劑、抑制劑先看一下推導:
e+s->es 平衡常數k1 es->e+s 平衡常數k2 es->p+e 平衡常數k3 其中:e是酶 s是底物 p是產物 開始時: es生成速度:
v1=k1[e][s] es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es] 在恆態時: v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es] 令:
km=(k2+k3)/k1 即:km=[e][s]/[es] km的意義:設v=1/2vmax km=[s] 即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度.
km是酶的特徵性常數:一個酶對一個特定的底物,有一個特定的km與之對應. 注:
km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值. 因此km是酶的特徵常數.最適溫度和ph只是影響因素。
酶反應最適溫度為什麼不是酶的特徵性常數
11樓:
酶的最適溫度與實驗條件有關,因而它不是酶的特徵性常數.低溫時由於活化分子數目減少,反應速度降低,但溫度升高後,酶活性又可恢復.酶的特徵性常數,通常說的是km值.歡迎追問,
12樓:貴淑英逢媼
酶的最適溫度和時間有關
,酶可以在短時間內耐受較高溫度,相反延長反應時間,最適溫度降低,所以它不是特徵性常數
事實上,酶的特徵性常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小。求採納
酶的最適溫度為什麼不是特徵性常數
13樓:匿名使用者
酶的最適溫度和時間有關,酶可以在短時間內耐受較高溫度,相反延長反應時間,最適溫度降低,所以它不是特徵性常數
事實上,酶的特徵性常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小。求採納
酶的特徵性常數有哪些?
14樓:demon陌
米氏常數是酶的特徵性常數,可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小。
km:米氏常數,是研究酶促反應動力學最重要的常數。它的意義如下:它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。
由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或rna。酶的催化作用有賴於酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。
酶屬生物大分子,分子質量至少在1萬以上,大的可達百萬。
15樓:匿名使用者
vmax,kcat,kcat/km是,最適ph和最適溫度都不是。
16樓:清風留夏
vmax、ph和溫度不是特徵性常數,我就知道km是特徵性常數
酶促反應的最適溫度是酶的特徵性常數嗎 它與哪些因素有關
酶的特徵性 常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度 s 可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變 非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小 反競爭性抑制劑米氏常...
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