1樓：丿幽千
驗證酶的作用與特純歷茄性的實驗方法(1)驗證酶的催化作用實驗**：對照組：反應物＋清水 檢測→ 反應物不被分解。
實驗組：反應物＋等量的相應酶溶液 檢測 →反應物被分解。(2)酶的專一性實驗**：
此實驗中的自變數可以是不同反應物，也可以是不同酶溶液，因變數是反應物是否被分解。①設計思路一：換做察反應物不換酶。
實驗組：反應物＋相應酶溶液 檢測 →反應物被分解。對照組：
另一反應物＋等量相同酶溶液 檢測→ 反應物不被分解。②設計思路二：換酶不換反應物。
實驗組：反應物＋相應酶溶液 檢測→ 反應物被分解。對照組：
相同反應物＋等量另一種酶溶液 檢測→ 反應物不被分解。(3)酶的高效性實驗**：對照組：
反應物＋無機催化劑 檢測→ 底物分解速率。實驗組：反應物＋等量酶溶液 檢測→ 底物分解速率。
實驗中爛山自變數是無機催化劑和酶，因變數是底物分解速率。(4)酶作用的適宜條件的**：①最適溫度的**實驗原理：
a．澱粉澱粉酶麥芽糖；澱粉＋碘―→藍色。b．溫度影響澱粉酶活性，從而影響澱粉的分解，滴加碘液後，根據藍色深淺來判斷澱粉分解狀況，進而推斷出酶活性變化。②最適ph的**實驗原理：
a．2h2o2 過氧化氫酶 →2h2o＋o2↑b．ph影響酶的活性，從而影響氧氣的生成速率，可用點燃但無火焰的衛生香燃燒的情況來檢驗氧氣生成速率。③實驗**思路：a．最適溫度的**思路。
碘液b．最適ph的**思路。檢測o2的產生速率。
2．判斷細胞呼吸方式的六種方法(1)消耗o2―→有氧呼吸，但無法確定是否同時進行了無氧呼吸。(2)有h2o生成―→有氧呼吸，但無法確定是否同時進行了無氧呼吸。(3)無co2產生―→產乳酸的無氧呼吸。
4)有co2生成：①co2產生量＝o2消耗量―→有氧呼吸。②co2產生量》o2消耗量―→有氧呼吸與無氧呼吸並存。
只生成co2不消耗o2―→產酒精的無氧呼吸。(5)有酒精產生：①酒精量＝co2量―→只進行無氧呼吸。
酒精量小於co2量―→既進行有氧呼吸，又進行無氧呼吸，多餘的co2來自有氧呼吸。(6)有乳酸產生：①產生乳酸不產生co2―→只進行乳酸式無氧呼吸。
同時產生乳酸和co2―→進行乳酸式無氧呼吸和有氧呼吸。
2樓：兔兔突
酶的特性有四個特異性、高效性、作用條件溫和等特性。它們的驗證方法如下：
特異性：[方法步驟]
1．用清水將口漱淨，口內含一塊消過毒的脫脂棉。用鑷子取出脫脂棉，使其中的唾液收集到小燒杯中。
2．取3ml唾液，注入另乙個小燒杯中，加入30ml蒸餾水，用玻璃棒攪勻，製成稀釋的唾液備用。
3． 取兩支潔淨的試管，編號，按下表加入試劑：
1號試管：3%澱粉溶液 2ml 再加稀釋唾液2ml
2號試管：3%蔗糖溶液 2ml 再加稀釋唾液2ml
搖勻，37℃保溫5 min
4.向兩支試管中加新配置的斐林試劑 2ml 搖勻，100℃保溫3 min
現象： 1號清畢試管：磚紅 2號試管： 藍色。
高效性：1)設計思路：驗證酶高效性的方法是「對比法」，即通過對不同型別催化劑(主要是與無機催化劑作比較)催化底物反應速率進行比較，得出結論。(2)設計方案：
專案分實驗組和對照隱正咐組。
材料：等量的同一種底物。
試劑灶純：與底物相對應的酶溶液和等量的無機催化劑。
現象：1.反應速率很快；或反應用時短；2.反應速率緩慢；或反應用時長。
結論：酶具有高效性。
主要採用什麼方法可以改變酶的特性?
3樓：熱愛生活的小斌
改變酶的特性有兩種主要方法碰棚：1、通過分子修飾來改變已分離出來的天然酶的結構。
2、應用酶分子修飾與基因工程。
相結合的蛋白質笑旦則工程，通過基因定點突變技術，把酶分子修飾後的資訊儲存在dna中，經過基因轉殖和表達，就可以獲得具有新的特性和功能的酶。
介紹。酶工程的主要內容包括：酶的**，酶的發酵生產，酶的分離純化，酶分子修飾，酶和遲此細胞固定化和酶的應用等方面。酶的生產方法可分為提取法、發酵法以及化學合成法。
酶活力單位。
在特定條件下（溫度可採用25 °c或其他溫度，溫度ph等條件均採用最適條件），每1分鐘催化1 µ mol 的底物轉化為產物的酶量，或生成1 µ mol產物的酶量定義為1 個酶活力單位。以iu表示。
影響酶活性測定準確性的因素有哪些
4樓：淵源
關係，在酶活性測蔽仔緩定時，要求[s]達到一定水平以保證酶活性與酶量成正比。[s]範圍一般選擇在10～20km為宜，此時反應速度基本達到最大反應速度，測定的誤差在可接受範圍。
2．酶濃度 在反應條件一定時，酶濃度與反應速度成正比。按照中間產物學說，只有[s]>>e]時，酶才能被底物分子飽和，反應速度才能達到最大值。因此當標本酶活力過高時，應將標本適當稀釋後再加以測定。
3．溫度 不同的酶最適溫度可以不同，多數酶的最適溫度在37～40℃，高於或低於最適溫度，酶活性都降低。目前，酶活性的測定溫度尚未統一，但常規實驗室多使用37℃。溫度對酶促反應的影響程度通常用溫度係數(q10)表示。
溫度係數指溫度每公升高10℃，化學反應速度增加的倍數。q10通常為l～2。由溫度係數得知，溫度的變化對酶活性有著重要影響，因此要求酶活性測定要在恆溫條件下進行，溫度波動要控制在±1℃。
4．離子強度和ph值。
在最適ph時，酶的活性最強，高於或低於最適ph，酶的活性都降低，多數酶的最適ph在5～8之間。在測定酶活性時，要求緩衝液具有足夠的緩衝容量，以便使ph值保持穩定。血漿或血清標本含有多種緩衝溶質，具有較強的緩衝能力。
為了防止血漿或血清標本緩衝溶質對反應液酸鹼度。
的影響，使ph不致偏離設定值，標本用量不宜過大，血漿或血清標本體積／反應液體積≤1／10為宜。
5 輔助因子 某些金屬離子和維生素類。
輔酶是結合酶的輔助因子，例如zn2+是羧基。
肽酶的輔基，戚虛mo6+是黃嘌呤氧化酶的輔基，nadh是不需氧脫氫酶的輔酶。這些酶離開它們的輔基或輔酶就不能表現活性，因此在酶活性測定時，就要保證輔基或輔酶的供給。
6．啟用劑 有些酶在有啟用劑存在時才有活性或活性較高，例如mg2+是肌酸激酶。
的啟用劑，cl-是澱粉酶。
的啟用劑。因此在酶活性測定時，也要滿足酶對啟用劑的需要。
7．抑制劑 酶的抑制可分為不可逆抑制和可逆抑制，巨集模後者又可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。重金屬離子和砷化物對巰基。
酶的抑制、有機磷對羥基酶的抑制屬於不可逆抑制；丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制、磺胺類藥物。
對二氫葉酸合成酶的抑制屬於競爭性抑制；哇巴因對na+，k+-atp酶的抑制屬於非競爭性抑制。抑制劑使酶活性降低，在測定酶活性時，應避免抑制劑的影響。
驗證酶的特性無關因素有哪些
5樓：
摘要。驗證酶的作用與特性的實驗方法(1)驗證酶的催化作用實驗**：對照組：
反應物＋清水 檢測→ 反應物不被分解。實驗組：反應物＋等量的相應酶溶液 檢測 →反應物被分解。
2)酶的專一性實驗**：此實驗中的自變數可以是不同反應物，也可以是不同酶溶液，因變數是反應物是否被分解。
驗證酶的作用與特性的實驗方法(1)驗證酶的催化作用實驗**：對照組：反應物＋清水 檢測→ 反應物不被分解。
友攜寬實驗組：反應物＋等量的相應酶溶液 檢測 →反應物被分解。(2)酶的專一性實驗**好亮：
此實驗中的自變數可以是不同反應物，也可以是不同酶溶液隱猜，因變數是反應物是否被分解。
1、①設計思路一：換伍指反應物不換酶。實驗組：
反應物＋相應酶溶液 檢測 →反應物被分解。對照組：另一反應物＋等量相同酶溶液 檢測→ 反應物不被分解。
設計思腔洞配路二：換酶不換反應物。實驗組：
反應物顫胡＋相應酶溶液 檢測→ 反應物被分解。對照組：相同反應物＋等量另一種酶溶液 檢測→ 反應物不被分解。
2、酶的高效性實驗胡衡此**：對照攔嫌組：反應物＋無機催褲迅化劑 檢測→ 底物分解速率。
實驗組：反應物＋等量酶溶液 檢測→ 底物分解速率。實驗中自變數是無機催化劑和酶，因變數是底物分解速率。
3、酶作用的適宜條件的**：①最掘殲慎適溫度的**實驗原理：a．澱粉澱粉酶麥芽糖；澱粉＋碘―→藍色。
b．溫度影響澱粉酶活性，從而影響澱粉的分解，滴加碘液後，根據藍色深淺來判斷澱粉分解狀況，進而推斷出酶活判敬性變化。②最適ph的**實驗原理：a．2h2o2 過氧化氫酶 →2h2o＋o2↑b．ph影響酶的活性，從而影響氧氣的生成速率，可用點燃改橡但無火焰的衛生香燃燒的情況來檢驗氧氣生成速率。
實驗**思路：a．最適溫度的**思路。碘液b．最適ph的**思路。
所以無關因素是什麼？請給我乙個簡潔明瞭的答案，謝謝。
反應物＋無機催化劑。
麻煩您看一下（3）和（5），謝謝。
3.自變數是無機催化劑和酶，因變數是底物分解速率。
溫度影響澱粉酶活性，從而影響澱粉的分解，滴加碘液後，出現藍色深淺。
5、溫度影響澱粉酶活性，從而影響澱粉的分解，滴加碘液後，出現藍色深淺。
3）仿裂自變數是無機催化劑和酶，因變數寬大橡是底物分解速率。（5）、溫度影響澱粉酶活性，從而影響澱粉的分解，滴慎旁加碘液後，出現藍色深淺。
親親，您題目已經上限。
酶特性的檢驗原理
6樓：無休止的黃昏
酶活性測定法是利用酶能專一而高效地催化化學反應的性質，通過測定酶促反應速度來虛圓檢知體液等生物樣品中某種酶的含量和活性的分析技術。
酶活力的測定可採用兩種方式：
其一是測定完成一定量反應所需的時間，其二是測定單位時間內的酶催化的化學反應量。
終點法。該方式是在特定條件下，將樣品中要檢知的酶作用一定量的底物，然型譽祥後根據反應進行到某一程度(即達到某一指標)所需要的時間長短來估計酶的活力。
其乙個發展是採用檢測器對反應進行連續跟蹤，並在反應達到某一程度時，精確地自動記錄所需要的時間，這就是酶分析自動化中的固定濃度法；另乙個發展是作成簡便的酶檢測紙片。
動力學法。該方式測定原理是：在一定條件下，酶促反應速度和酶濃度成正比，因此測得反應速度就需要求得酶濃度。
待測的酶濃度是影響反應速度的唯一因素，其他因素都應處於最適於卜搏酶發揮催化作用的水平，為此應選擇適宜的底物濃度、緩衝體系、溫度，並向反應系統中新增必要的輔助因子。
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