為什麼蛋白質在等電點時最不穩定而容易沉澱？
1樓：姚瑤
溶液處於等電點嫌耐時，氨基酸離子主要纖者好處於電中性狀態，此時氨基酸離子之間主要以範德華力為主，離子之間主要作用力為吸引，相互碰撞形成結晶的幾率很大。而當氨基酸無論帶正電還是帶負電的時候，氨基酸離子之間會因為帶同種電荷爾相毀鉛互排斥，這是離子間的庫侖力遠遠大於範德華力，氨基酸離子相互碰撞而形成結晶的幾率很小。
2樓：網友
蛋白質之所以可以溶解在水中，原因有二：電荷和水化膜（類似與膠體存在）消高咐。
等電點是，蛋白質電念襪荷為0，所以很容易沉澱拿純，實際上總是利用這一點，或加很多鹽來鹽析。
3樓：答儉晁琬
在等電點時，蛋白質分子以兩性離子形式存在，其分子淨電荷為零(即族餘棗正負電荷相等)，此時蛋白質分子顆粒在溶液中因沒有相同電荷的相兆拆互排斥，分子相互之間的作用力減弱，其顆粒極易碰撞、凝毀雀聚而產生沉澱，所以蛋白質在等電點時，其溶解度最小，最易形成沉澱物。等電點時的許多物理性質如黏度、膨脹性、滲透壓等都變小，從而有利於懸浮液的過濾。
為什麼蛋白質在等電點時不穩定,易產生沉澱?
4樓：網際網絡小知道
在等電點時，蛋白質分子以兩性離子形式存在，其分子淨電荷為零(即正負電荷相等)，此時蛋白質分子顆粒在溶液中因沒有相同電荷的相互排斥，分子相互之間的作用力減弱，其顆粒極易碰撞、凝聚而產生沉澱，所以蛋白質在等電點時，其溶解度最小，所以最易形成沉澱物。
不同蛋白質，其分子中的自由羧基。
與自由氨基的數目是不相同的，同時其他可解離的基團數目也不相同，這樣不同蛋白質在同一ph條件下，由於靜電荷不同，在同一電場中移動。
的方向，因此可搏敬以相互分離。蛋白質在等電點時溶解度最小，易於沉澱。
在某一ph的溶液中，氨基酸。
解離成陽離子和陰離子。
的趨勢及程度相等，所帶淨電荷為零，呈電中性，此時溶液的ph稱為該氨基酸的等電點。各種氨基酸在其等電點時，溶解度最小，拆銀橡因而用調節等電點的方法，可以分離氨基酸的混合物。
蛋白質（protein）是生命的物質基礎，是有機大分子，是構成細胞的基本有機物，是生命活動的主要承擔者。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是蛋白質的基旅旁本組成單位。
它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯絡在一起的物質。機體中的每乙個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。蛋白質占人體重量的16%-20%，即乙個60kg重的成年人其體內約有蛋白質。
不在等電點情況下，由於蛋白質帶有正電荷。
或者負電荷，因此由於相同電荷相互排斥，蛋白質在溶液中能維持穩定溶解環境。等電點時，蛋白質不含有電荷，會由於沒有互相排斥作用而沉澱下來。
為什麼蛋白質處於等電點時溶解度最低
5樓：搞不來乙個名字
在等電點時，蛋白質分子以兩性離子形式存在，其分子淨電荷為零(即正負電荷相等),此時蛋白質分子顆粒在溶液中因沒有相同電荷的相互排斥，分子相互之間的作用力減弱，其顆粒極易碰撞、凝聚而產生沉澱，所以蛋白質在等電點時，其溶解度最小，最易形成沉澱物，重組蛋白純化服務、酵母蛋白純化等粗提都是利用這個原理。
等電點沉澱主要應用於蛋白質等兩性電解質的分離提純，還可應用於大豆異黃酮的分離：用等電點沉澱法脫去蛋白質，可提高異黃酮製品的純度，異黃酮截留率為，蛋白質截留率為。
大豆蛋白質在左右達到等電點，此時其溶解度最低形成沉澱，利用這個性質來提取大豆分離蛋白，使大豆分離蛋白從提取液中聚沉下來，與其他可溶性物質分離。大豆分離蛋白不是在所有酸性條件下都沉澱，只有在等電點附近才沉澱，當ph調太低時溶解度反而公升高，到時，已沉澱的蛋白質就會幾乎全部重新溶解，因此必須嚴格掌握酸沉所需的ph，才能有滿意的效果。在分離中，大量的含磷化合物的存在是影響蛋白質提取的較大因素，最好除去植酸，可用透析法，也可根據蛋白質和植酸的溶解度的差異性將其除去。
在等電點時蛋白質的溶解度為何最低？結合蛋白質的膠體性質來解釋。謝謝了。
6樓：惠企百科
在等電點時，蛋白質的淨電荷為零，分子間斥力最小，此時蛋白質容易聚集，故溶解度最低。
在等電點時，蛋白質分子以兩性離子形式存在，其分子淨電荷為零(即正負電荷相等)，此時蛋白質分子顆粒在溶液中因沒有相同電荷的相互排斥，分子相互之間的作用力減弱，其顆粒極易碰撞、凝聚而產生沉澱，所以蛋白質在等電點時，其溶解度最小，最易形成沉澱物。
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