1樓：***
你把概念搞混了。
在推導米氏方程時，我們認為酶活力是不變的。與底物濃度成正比的，是反應速度。每個酶都以固定速度催化，底物如果很多，所有的酶都在工作，反應就達到最大速度；底物濃度下降，就有一些酶空閒下來，反應速度降低。
如果沒有補充，底物不斷消耗，反應速度就越來越低。所以反應速度與底物濃度成正比。
至於酶活力與底物濃度，相同條件下，不補充底物，酶活力越高，底物消耗就越快，底物濃度就越低。最後底物濃度和反應速度都接近於零，但酶活力高的降低得快。
2樓：匿名使用者
米氏方程中，km是指達到半最大反應速率（50%vmax）時的底物濃度，因此km反映了酶與底物的親和力。
km越低，代表達到半最大反應速率所需的酶濃度越低，說明了該酶與底物的親和力高；反之，km高，表示了該酶達到半最大反應速率時的酶濃度高，該酶與底物的親和力低。也就是你所說的（米氏方程中酶活力與底物濃度成正比）。
（米氏方程中酶活力與底物濃度成正比）。這種說法有誤，應該說酶活力與km值大小成正相關較為妥當。
酶活力與底物濃度正反比關係
3樓：仙禕
可能是e2是e1的逆反應的底物
同一個酶有時候是可以催化正逆反應的，以哪個為主取決條件。
也許在實驗條件下，酶催化e1轉變為e2為主，所以e2可以在這裡當成產物。產物一般都有反饋抑制。
影響酶活性的因素
4樓：dream念想
1.酶的濃度
假設一分子的唾液澱粉酶，在底物充足，其他條件均適宜的條件下，1秒鐘能將5mmol的澱粉分子水解，那麼該過程中酶促反應的速率為5mmol/s,在該條件下唾液澱粉酶的活性也為5mmol/s。根據高中階段的理解，如果將酶分子數增加為10個，則酶的濃度增加10倍，則1秒鐘就能將50mmol的澱粉分子水解，此過程中酶促反應的速率為50mmol/s,但在該條件下唾液澱粉酶的活性還是為5mmol/s。
因此，酶的濃度只會影響酶促反應速率，而不會影響酶的活性。
2.底物濃度
底物在較低濃度範圍內，底物濃度越高，底物與酶結合的速率就越快，從而使酶促反應越快，那這個過程能否說明底物濃度影響了酶的活性呢？實際上，從上面我們對酶活性的定義的理解，是當酶被底物飽和時，每分子的酶在單位時間內催化底物分子轉變為產物的數量，因此在底物不充足的情況下的酶促反應速率不能用來衡量酶活性。根據高中階段的理解，如果當底物充足，隨底物濃度增大，酶促反應速率是不會加快。
我們可以看出，底物的濃度在較低的情況下，只會影響酶促反應速率，不能影響酶的活性，而在底物充足的情況下，底物濃度對酶促反應速率和酶的活性均沒有影響。至於不同底物本身與酶的結合存在差異，這個方面的問題不在我們高中知識範圍內。
因此在高中階段，我們認為底物濃度不影響酶的活性。
3.ph和溫度
對於這兩個因素影響酶的活性是不存在爭議的。在張楚富主編的《生物化學原理》的書中是這樣提到：ph可以影響酶蛋白的結構、酶的活性部位的解離狀態、輔酶的解離以及底物分子的解離，從而影響酶與底物的結合以及對底物的催化效力。
溫度升高是通過對酶結構破壞，從而抵消了酶促反應速率隨溫度升高而升高的趨勢。我們可以看出ph和溫度都通過影響了酶的結構來影響酶促反應速率。
因此，ph和溫度均影響酶的活性。
4.抑制劑和啟用劑
這類影響因素雖然在教材中沒有提到，但是在相應的教師教學用書中提到，在對學生考察中，也經常做為考察的材料。所以這兩種因素，我也簡單的提一下。
該類影響因素可以分為三類：第一類是競爭性抑制劑，同底物競爭酶的活性位點，從而影響酶和底物的結合效率。第二類是反競爭性抑制劑，同底物和酶複合體結合，阻止產物的形成，從而影響產物的生產速率。
其實也可以看做酶的結構發生了改變，從而導致酶促反應速率下降。第三類是非競爭性抑制劑，同酶以及酶和底物的複合體結合，從而降低酶促反應速率。啟用劑是可以改變一個無活性酶前體（酶原），使之成為有活性的酶，或加快某種酶反應的速率產生酶啟用作用的一些物質。
因此，抑制劑和啟用劑均是通過影響酶的結構來影響酶的活性。
拓展資料：
酶活性指的是有機體的生命活動表現了它內部化學反應歷程的有序性，這種有序性是受多方面因素調節的，一旦破壞了這種有序性，就會導致代謝紊亂，產生疾病，甚至死亡。酶活力受到調節和控制是區別於一般催化劑的重要特徵。
調節酶的濃度
酶濃度的調節主要有兩種方式，一種是誘導或抑制劑的合成；一種是調節酶的降解。
調節酶的活性
激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應，以此來調節酶活性。
反饋抑制調節
許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的，催化此物質生成的第一步的酶，往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑制(feedback inhibition)。例如由蘇氨酸生物合成為異亮氨酸，要經過5步，反應第一步有蘇氨酸脫氨酶(threonine deaminase)催化，當終產物異亮氨酸濃度達到足夠水平時，該酶就被抑制，異亮氨酸結合到酶的一個調節部位上，通過可逆的別夠作用對酶產生抑制。
當異亮氨酸的濃度下降到一定程度，蘇氨酸脫氨酶又將重新表現活性，從而又重新合成異亮氨酸。
抑制劑可調節
酶受大分子抑制劑或小分子物質抑制，從而影響活性。例如：大分子物質胰蛋白酶抑制劑，可以抑制胰蛋白酶的活性。
小分子的抑制劑如一些反應產物：像1，3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，從而可對這一反應進行調節。
此外某些無機離子可對一些酶產生抑制，對另外一些酶產生啟用，從而對酶活性起調節作用。酶活性也可受到大分子物質的調節，例如抗血友**子可增強絲氨酸蛋白酶的活性，因此它可明顯地促進血液凝固過程。
其他調節方式
通過別夠調控、酶原的啟用、酶的可逆共價修飾和同工酶來調節酶活性。
5樓：匿名使用者
凡能影響蛋白質的理化因素都能影響酶的活性，因此溫度、酸鹼度、重金屬離子都能影響酶的活性，高溫、強酸、強鹼等因素均可引起酶喪失催化能力。
a.溫度：
溫度（temperature）對酶促反應速度的影響很大，表現為雙重作用：（1）與非酶的化學反應相同，當溫度升高，活化分子數增多，酶促反應速度加快，對許多酶來說，溫度係數（temperature coefficient）q10多為1～2，也就是說每增高反應溫度10℃，酶反應速度增加1～2倍。（2）由於酶是蛋白質，隨著溫度升高而使酶逐步變性，即通過酶活力的減少而降低酶的反應速度。
以溫度（t）為橫座標，酶促反應速度（v）為縱座標作圖,所得曲線為稍有傾斜的鐘罩形。曲線頂峰處對應的溫度，稱為最適溫度（optimum temperature）。最適溫度是上述溫度對酶反應的雙重影響的結果，在低於最適溫度時，前一種效應為主，在高於最適溫度時，後一種效應為主，因而酶活性迅速喪失，反應速度很快下降。
動物體內的酶最適溫度一般在35～45℃，植物體內的酶最適溫度為40～55℃。大部分酶在60℃以上即變性失活，少數酶能耐受較高的溫度，如細菌澱粉酶在93℃下活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加熱到100℃仍不失活。
最適溫度不是酶的特徵性常數，它不是一個固定值，與酶作用時間的長短有關，酶可以在短時間內耐受較高的溫度，然而當酶反應時間較長時，最適溫度向溫度降低的方向移動。因此，嚴格地講，僅僅在酶反應時間已經規定了的情況下，才有最適溫度。在實際應用中，將根據酶促反應作用時間的長短，選定不同的最適溫度。
如果反應時間比較短暫，反應溫度可選定的略高一些，這樣，反應可迅速完成；若反應進行的時間很長，反應溫度就要略低一點，低溫下，酶可長時間發揮作用。
各種酶在最適溫度範圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度範圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。
如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型澱粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。
最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。
一般而言，溫度越高化學反應越快，但酶是蛋白質，若溫度過高會發生變性而失去活性，因而酶促反應一般是隨著溫度升高反應加快，直至某一溫度活性達到最大，超過這一最適溫度，由於酶的變性，反應速度會迅速降低。
熱對酶活性的影響對食品很重要，如，綠茶是通過把新鮮茶葉熱蒸處理而得，經過熱處理，使酚酶、脂氧化酶、抗壞血酸氧化酶等失活，以阻止兒茶酚的氧化來保持綠色。紅茶的情況正相反，是利用這些酶進行發酵來製備的。
c.酶的濃度：
在有足夠底物而又不受其它因素的影響的情況下，則酶促反應速率與酶濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，並不保持這種關係，曲線逐漸趨向平緩。
根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所致。
當酶促反應體系的溫度、ph不變，底物濃度足夠大，足以使酶飽和，則反應速度與酶濃度成正比關係。因為在酶促反應中，酶分子首先與底物分子作用，生成活化的中間產物（或活化絡合物），而後再轉變為最終產物。在底物充分過量的情況下，可以設想，酶的數量越多，則生成的中間產物越多，反應速度也就越快。
相反，如果反應體系中底物不足，酶分子過量，現有的酶分子尚未發揮作用，中間產物的數目比遊離酶分子數還少，在此情況下，再增加酶濃度，也不會增大酶促反應的速度。
d.底物濃度：
在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物後，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。
還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。
在底物濃度較低時，只有少數的酶與底物作用生成中間產物，在這種情況下，增加底物的濃度，就會增加中間產物，從而增加酶促反應的速度；但是當底物濃度足夠大時，所有的酶都與底物結合生成中間產物，體系中已經沒有遊離態的酶了，在底物充分過量的條件下，繼續增加底物的濃度，對於酶促反應的速度，顯然已毫無作用。我們把酶的活性中心都被底物分子結合時的底物濃度稱飽和濃度。各種酶都表現出這種飽和效應，但不同的酶產生飽和效應時所需要底物濃度是不同的。
e 啟用劑對酶促反應速度的影響
凡是能提高酶活性的物質，都稱啟用劑（activator），其中大部分是離子或簡單的有機化合物。啟用劑種類很多，有①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機化合物，如維生素c、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的啟用劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的啟用作用。
而有些酶被合成後呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。它必須經過適當的啟用劑啟用後才具活性。
f抑制劑對酶促反應速度的影響
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物鹼、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合，從而降低酶促反應速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復酶的活性。
與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合後，底物仍可與酶活性中心結合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度並不能解除對酶活性的抑制。
與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。
酶促反應中 酶促反應的速度 底物濃度 酶濃度 反應時間的關係
酶消化時間通常依酶的濃度，底物的濃度和純度而定，通常是30分鐘到2 個小時，甚至更長些，但不能過長。因為商品酶極有可能含有雜酶，時間過久，微量的雜酶的酶反應也會積累到干擾整個酶反應的程度。一般保持一個變數 即底物濃度不變 不同的酶濃度梯度 來研究酶活性 活著酶濃度不變 研究底物不同濃度對酶活性影響 ...
什麼是 酶和底物 ，酶促反應中的底物 底物是什麼？ 底物對與酶活性的關係 底物的濃度對酶促反應的影響？
酶和底物是兩個名詞。酶 enzyme 是由活細胞產生的 對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或rna。酶的催化作用有賴於酶分子的一級結構及空間結構的完整。底物為參與生化反應的物質，可為化學元素 分子或化合物，作用可形成產物。一個生化反應的底物往往同時也是另一個化學反應的產物。擴充套件資料 底...
ph值對酶活性的影響,PH值影響酶活力的原因有哪些
生物體內不同的酶有它們對應的最適ph,例如胃蛋白酶,它的最適ph 為1.5 2.2,因此可以在胃酸的環境下發揮作用,其他的酶的最適ph一般都接近中性。過酸或過鹼都能使酶的分子結構遭到破壞而失去活性。對酶的影響就兩個,那就是溫度和ph值,它的影響和溫度的影響幾乎是一樣的,大了酶會失去活性,小了也一樣會...